Молекулалық биология мен биохимия

Тақырыпты талдау

Жасушаның химиялық құрамы

Макроэлементтер: O, C, H, N (≈ 98 %), сондай-ақ P, S, K, Na, Ca, Mg, Cl, Fe. Микроэлементтер: I (тироксин), Zn (инсулин), Cu, Co (B₁₂ дәрумені), F (тіс кіреукесі).

Су (жасуша массасының 60–95 %-ы) — әмбебап еріткіш, реакциялар ортасы, гидролиз бен фотосинтезге қатысушы, жылу сыйымдылығы жоғары (жылу реттелу). Гидрофильді заттар суда ериді, гидрофобтылар — ерімейді.

Минералдық тұздар: осмостық қысым мен pH-ты сақтайды (буферлік жүйелер), сүйектердің (кальций фосфаты), гемоглобиннің (Fe), хлорофиллдің (Mg) құрамына кіреді.

Көмірсулар

Моносахаридтер: глюкоза мен фруктоза (C₆H₁₂O₆), рибоза мен дезоксирибоза (C₅). Дисахаридтер: сахароза (қызылша қанты), лактоза (сүт қанты), мальтоза. Полисахаридтер: крахмал (өсімдіктердегі қор), гликоген (жануарлар мен саңырауқұлақтардағы қор), целлюлоза (өсімдік жасушаларының қабырғасы), хитин (саңырауқұлақтардың қабырғасы, буынаяқтылардың жабыны).

Қызметтері: энергетикалық (1 г → 17,6 кДж), қор жинау, құрылымдық.

Липидтер

Майлар — глицерин мен май қышқылдарының күрделі эфирлері; суда ерімейді.

Қызметтері: энергетикалық (1 г → 38,9 кДж — көмірсулардан екі есе көп), қор жинау, құрылымдық (жарғақшалардың фосфолипидтері), жылу оқшаулау, метаболизмдік су көзі (түйенің өркеші), реттеуші (стероидты гормондар, холестерин, D дәрумені).

Ақуыздар

Мономерлері — пептидтік байланыстармен (–CO–NH–) қосылған амин қышқылдарының 20 түрі. Алмастырылмайтын амин қышқылдарын адам ағзасы синтездемейді, оларды қорекпен алу керек.

Құрылымдары: біріншілік — амин қышқылдарының реттілігі; екіншілік — спираль немесе қатпарлы қабат (сутектік байланыстар); үшіншілік — глобула (дисульфидтік көпірлер, гидрофобты әрекеттесулер); төртіншілік — бірнеше тізбектің бірігуі (гемоглобин — 4 тізбек).

Қызметтері: катализдік (ферменттер), құрылымдық (коллаген, кератин), тасымалдаушы (гемоглобин), қозғалтқыш (актин, миозин), қорғаныштық (антиденелер, фибриноген), реттеуші (инсулин), рецепторлық, энергетикалық (1 г → 17,6 кДж).

Денатурация қайтымды болуы мүмкін (ренатурация); қайтымсыз — пісірілген жұмыртқа.

Ферменттер

Ферменттер — ақуыздық катализаторлар. Активтену энергиясын төмендету арқылы реакцияларды миллиондаған есе жылдамдатады және өздері жұмсалмайды.

Өзіндік ерекшелігі: әр фермент өз субстратына әсер етеді — «кілт — құлып» моделі (Э. Фишер) және индукцияланған сәйкестік моделі.

Белсенділігі температураға (адамда оптимум шамамен 37 °C, ≈ 45 °C-тан жоғары қыздырғанда ақуыз денатурацияланады) және pH-қа (пепсин — pH 1,5–2, сілекей амилазасы — шамамен 7, трипсин — шамамен 8) байланысты. Көп ферменттерге кофакторлар — металл иондары немесе дәрумендер қажет.

Нуклеин қышқылдары

ДНҚ (Дж. Уотсон мен Ф. Крик, 1953, Р. Франклиннің рентгенограммалары бойынша): қос спираль болып оралған екі антипараллель тізбек; А, Т, Г, Ц негіздері; дезоксирибоза қанты. Ядрода, митохондрияларда, пластидтерде болады. Қызметі — тұқым қуалау ақпаратын сақтау және беру.

Чаргафф ережесі: А мөлшері Т-ға, Г мөлшері Ц-ға тең.

РНҚ: бір тізбек, А, У, Г, Ц негіздері, рибоза қанты. иРНҚ (мРНҚ) ақпаратты ДНҚ-дан рибосомаларға тасымалдайды; тРНҚ амин қышқылдарын жеткізеді («беде жапырағы» пішіні, антикодон); рРНҚ рибосомалардың құрамына кіреді (ең көп).

ДНҚ репликациясы

Интерфазаның S кезеңінде ДНҚ-ның екі еселенуі. Геликаза ферменті қос спиральды тарқатады, ДНҚ-полимераза әр ескі тізбекте комплементарлық қағидасы бойынша жаңасын құрастырады.

Репликация жартылай консервативті: әр еншілес молекулада бір ескі және бір жаңа тізбек болады.

Репликация кезіндегі қателер репарация жүйелерімен түзетілмесе, гендік мутацияларға айналады.

Ақуыз биосинтезі

Транскрипция (ядрода): РНҚ-полимераза ДНҚ-ның бір тізбегі (матрицалық) бойынша комплементарлық қағидасымен иРНҚ құрастырады: А → У, Т → А, Г → Ц, Ц → Г.

Трансляция (цитоплазмадағы рибосомаларда): рибосома иРНҚ бойымен жылжиды; антикодоны кодонға комплементарлы тРНҚ өз амин қышқылын әкеледі; амин қышқылдары арасында пептидтік байланыс түзіледі. Басталуы — АУГ старт кодонынан (метионин), аяқталуы — стоп-кодонда.

Бұл матрицалық синтез реакциялары; оларға АТФ энергиясы жұмсалады.

Генетикалық код

Қасиеттері: үштік (бір амин қышқылын үш нуклеотид кодтайды); азғындалғандық (артықтық: 20 амин қышқылына 64 кодон — бір амин қышқылын бірнеше кодон кодтауы мүмкін); бірмәнділік (әр кодон — тек бір амин қышқылы); бірін-бірі жаппайтындық; әмбебаптық (барлық ағзаларға ортақ).

61 мағыналы кодон және амин қышқылдарын кодтамайтын 3 стоп-кодон (УАА, УАГ, УГА).

Кодондар кестесін иРНҚ бойынша оқиды: бірінші негіз — сол жақта, екінші — жоғарыда, үшінші — оң жақта.

АТФ және зат алмасу

АТФ = аденин + рибоза + макроэргиялық байланыстармен байланысқан фосфор қышқылының үш қалдығы. АТФ → АДФ + Ф шамамен 40 кДж/моль бөледі.

Зат алмасу (метаболизм) = ассимиляция (пластикалық алмасу — синтез, энергия жұмсайды: фотосинтез, ақуыз биосинтезі) + диссимиляция (энергия алмасуы — энергия бөле отырып ыдырау: тыныс алу, ашу).

Энергия алмасуы туралы толығырақ — 4-тақырыпта, фотосинтез туралы — 2-тақырыпта.

Судың қасиеттері 7, 10 сынып

Су молекуласы полярлы, молекулалар арасында сутектік байланыстар бар. Осыдан: су — әмбебап еріткіш, жоғары жылу сыйымдылығы (температура ауытқуларын жұмсартады), беттік керілу (өсімдік түтіктеріндегі капиллярлық), мұз судан жеңіл (су қоймалары түбіне дейін қатпайды).

Ферменттердің жұмыс механизмі 11 сынып

Фермент + субстрат → фермент-субстрат кешені → фермент + өнім. Үлгілер: «кілт — құлып» (Фишер) және «индукцияланған сәйкестік» (Кошланд) — белсенді орталық субстратқа сәл бейімделеді.

Белсенділік температураға, pH-қа, субстрат пен фермент концентрациясына, тежегіштер мен кофакторлардың (дәрумендер, металл иондары) болуына тәуелді.

Ақуыздардың жіктелуі және денатурация 10 сынып

Құрамы бойынша ақуыздар қарапайым — тек амин қышқылдарынан тұратын (альбуминдер, глобулиндер, коллаген, кератин), және күрделі (протеидтер) — ақуыз емес бөлігі бар болып бөлінеді: гликопротеидтер (көмірсу; шырыш, көптеген гормондар), липопротеидтер (липид; қанда холестеринді тасымалдайды), нуклеопротеидтер (нуклеин қышқылы; хроматин, рибосомалар), хромопротеидтер (пигмент; құрамында темірі бар гемі бар гемоглобин), металлопротеидтер.

Молекула пішіні бойынша: глобулалы (шумақ, суда ериді — ферменттер, антиденелер, гемоглобин) және фибриллалы (жіпшелер, ерімейді — коллаген, кератин, жібек фиброині). Денатурацияны қыздыру, күшті қышқылдар мен сілтілер, ауыр металдардың тұздары, спирт, сәулелену тудырады: төртіншілік, үшіншілік және екіншілік құрылымдар бұзылады, біріншілік құрылым сақталады. Ақуыз қызметін жоғалтады.

Ренатурация — фактор жойылғаннан кейін құрылымның қалпына келуі; денатурация жұмсақ болса мүмкін (К. Анфинсеннің рибонуклеаза ферментімен тәжірибесі). Пісірілген жұмыртқа ақуызы ренатурацияланбайды — денатурация қайтымсыз. Тағамдағы ақуызды биурет реакциясымен анықтайды: сілтілі ортада CuSO₄-пен күлгін түс пайда болады (пептидтік байланыстар әрекеттеседі); концентрлі HNO₃-пен ксантопротеин реакциясы сары түс береді.

Тағамдағы заттарды қалай табуға болады: сапалық реакциялар 7–8 сынып

Крахмал: йод ерітіндісі картопты, нанды, күрішті көк-күлгін түске бояйды. Тотықсыздандырғыш қанттар (глюкоза, фруктоза, мальтоза, лактоза): Бенедикт реактиві қыздырғанда түсін көгілдірден жасылға, сарыға және кірпіш-қызылға өзгертеді — қант неғұрлым көп болса, соғұрлым қызылырақ. Сахароза тотықсыздандырғыш қант емес: оны қышқылмен қайнатпайынша (глюкоза мен фруктозаға дейін гидролиз) сынама теріс болады.

Майлар: қағаздағы дақ кепкеннен кейін мөлдір болып қалады (су буланады, май буланбайды); эмульсиялық сынама — затты спиртте ерітіп, су қосады, ақ лайлану пайда болады; Судан III бояғышы майды қызғылт сары-қызыл түске бояйды. Ақуыздар: биурет сынамасы — күлгін түс.

Қорытындыны мұқият тұжырымдайды: теріс сынама «зат жоқ немесе оның мөлшері реактив анықтай алатыннан аз» дегенді білдіреді. Бақылау түтігіне тағамның орнына су құяды — осылайша түсті дәл тағамның бергенін тексереді. Мысал: сүт биурет сынамасын (казеин ақуызы) да, Бенедикт сынамасын (лактоза) да оң береді.

иРНҚ-ның жетілуі және трансляция кезеңдері 11 сынып

Эукариоттарда ген үзік-үзік: кодтайтын бөліктер (экзондар) кодтамайтын бөліктермен (интрондармен) кезектеседі. РНҚ-полимераза алдымен бүкіл генді көшіреді — пре-иРНҚ түзіледі. Содан кейін ядрода процессинг жүреді: 5′-ұшына «кэп» (қорғаныс және рибосоманың тануы), 3′-ұшына поли-А құйрығы (тұрақтылық) қосылады; интрондар кесіліп алынып, экзондар жалғанады — бұл сплайсинг. Ядро тесікшелері арқылы цитоплазмаға тек жетілген иРНҚ шығады.

Балама сплайсинг — бір геннің экзондарының әртүрлі үйлесімдері — бір геннен бірнеше түрлі ақуыз алуға мүмкіндік береді; сондықтан адамның шамамен 20 мың гені әлдеқайда көп ақуызды кодтайды. Прокариоттарда интрондар жоқ, ал трансляция транскрипция аяқталмай жатып-ақ басталады.

Трансляция: инициация — рибосоманың кіші суббірлігі иРНҚ-ға отырып, АУГ старт кодонын табады, оған метионині бар тРНҚ келеді, үлкен суббірлік қосылады; элонгация — келесі тРНҚ рибосомаға кіреді, пептидтік байланыс түзіледі, рибосома бір триплетке жылжиды; терминация — стоп-кодонда (УАА, УАГ, УГА) ақуыз босатылып, рибосома ыдырайды. Бір иРНҚ-ны бір мезгілде бірнеше рибосома оқиды — полисома.

Ферменттердің тежелуі және реттелуі 11 сынып

Бәсекелес тежегіш субстратқа ұқсас және белсенді орталықты алып, субстраттың қосылуына жол бермейді. Субстратты көп қосса, оның әсері әлсірейді: субстрат тежегішті ығыстырады. Мысал: малон қышқылы Кребс циклінің сукцинатдегидрогеназа ферментін тежейді, өйткені оның субстраты — янтарь қышқылына ұқсас; сульфаниламид дәрілері — бактерия ферменттерінің бәсекелес тежегіштері.

Бәсекелес емес тежегіш белсенді орталыққа емес, ферменттің басқа бөлігіне (аллостериялық орталыққа) қосылып, белсенді орталықтың пішінін өзгертеді. Субстраттың артықтығы көмектеспейді. Ауыр металдардың иондары (Hg²⁺, Pb²⁺) осылай әсер етеді. Қайтымсыз тежегіштер берік әрі біржола байланысады (цианид тыныс алу ферментін, жүйке-салдандырғыш улар синапс ферментін бөгейді).

Жасуша ферменттерді өзі реттейді: реакциялар тізбегінің соңғы өнімі көбіне осы тізбектің бірінші ферментін тежейді (ретротежелу, теріс кері байланыс), сөйтіп артық өнім өндірілмейді. Иммобилизденген ферменттерді ерімейтін тасымалдағышқа (гель, түйіршіктер) бекітеді: оларды көп рет пайдалануға болады, олар тұрақтырақ және өнімді ластамайды — лактозасыз сүт пен глюкоза-фруктоза шәрбаттары осылай алынады.

Пигменттер хроматографиясы және Rf мәні 11 сынып

Хроматография заттар қоспасын бөледі. Жапырақтарды спиртпен немесе ацетонмен үгітеді, сығындының тамшысын қағаз жолағындағы старт сызығына тамызып, жолақтың шетін еріткішке батырады. Еріткіш қағаз бойымен көтеріліп, пигменттерді ала жүреді: жақсы еритін және қағазбен әлсіз байланысатындары алысқа кетеді.

Rf = пигменттің жүрген қашықтығы / еріткіш фронтының жүрген қашықтығы (екеуі де старт сызығынан). Rf әрқашан 0-ден 1-ге дейін және берілген еріткіш үшін тұрақты, сондықтан ол арқылы пигментті таниды. Хроматограммада жоғарыдан төмен қарай әдетте: каротиндер (қызғылт сары, Rf ≈ 0,9–0,95), ксантофиллдер (сары), a хлорофилі (көкшіл-жасыл), b хлорофилі (сарғыш-жасыл, бәрінен төмен).

Фотосинтездің негізгі пигменті — a хлорофилі; b хлорофилі мен каротиноидтар — қосалқы пигменттер: сіңірілетін жарық спектрін кеңейтеді және артық жарықтан қорғайды. Хлорофиллдер негізінен көк және қызыл жарықты сіңіріп, жасылды шағылыстырады. Күзде хлорофилл ыдырап, сары және қызғылт сары каротиноидтар көрінеді.